抗體主要功能：啟動補體產生攻膜復合物使細胞溶解破壞。人IgG1～3和IgM與相應抗原結合后，可因構象改變而使其CH2和CH3結構域內的補體結合點暴露，從而通過經典途徑啟動補體系統，產生多種效應功能，其中IgM、IgG1和IgG3啟動補體系統的能力較強，IgG2較弱。IgA、IgE和IgG4本身難以啟動補體，但在形成聚合物后可通過旁路途徑啟動補體系統。通常情況下，lgD不能啟動補體。調理吞噬和ADCC：IgG可通過其Fc段與表面具有相應受體的細胞結合，產生不同的生物學作用。多克隆抗體的結合位點通常存在多種結合位點，可以有不同的結合特異性。安徽IgE抗體供應商

抗體的分類：1、免疫球蛋白可分為兩種類型：（1）分泌性免疫球蛋白：存在于血清、體液以及分泌液中，具有抗體的各種功能。（2）膜型免疫球蛋白：位于B淋巴細胞的表面，即膜表面免疫球蛋白（mIg），是B淋巴細胞的抗原識別受體（BCR）。2、根據所對應的抗原分：3、根據有無抗原刺激分：4、根據與抗原反應的性質分：5、根據抗原性分：免疫球蛋白的理化性質；免疫球蛋白是多鏈糖蛋白，具有蛋白質的通性，對物理及化學因素敏感，不耐熱，在60～70℃時即被破壞，能被多種蛋白水解酶裂解破壞，可在乙醇、三氯醋酸或中性鹽類中沉淀。因此，通常用50%飽和硫酸銨或硫酸鈉從免疫血清中提取抗體。四川多克隆抗體單克隆抗體可以用于免疫療法，增強機體的免疫系統。

抗體的功能與其結構密切相關。同一抗體的V區和C區的氨基酸組成和順序的不同，決定了其功能上的差異。不同抗體的V區和C區在結構變化上具有一定的規律，又使得其在功能上存在共性。V區和C區的組成和結構，決定了抗體的生物學功能。識別并特異性結合抗原是抗體的主要功能，執行該功能的結構是抗體的V區，其中CDR部位在識別和結合特異性抗原中起決定性作用。抗體有單體、二聚體和五聚體，因此結合抗原表位的數目也不相同。抗體結合抗原表位的個數稱為抗原結合價。

抗體可變區和恒定區：通過分析不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列發現，重鏈和輕鏈靠近N端的約110個氨基酸序列變化很大，其他部分氨基酸序列相對恒定。因此，將Ig輕鏈和重鏈中靠近N端氨基酸序列變化較大的區域稱為可變區（variable region，V），分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2；將靠近C端的氨基酸序列相對穩定的區域，稱為恒定區（constant region，C），分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。恒定區 重鏈和輕鏈的C區分別稱為CH和CL。不同型（κ或λ）Ig的CL長度基本一致，但是不同類Ig的CH長度不同，例如IgG、IgA和IgD包括CH1、CH2和CH3，而IgM和IgE則包括CH1、CH2、CH3和CH4；單克隆抗體可以高度特異性地與特定抗原結合。

1975年分子生物學家G.J.F.克勒和C.米爾斯坦在自然雜交技術的基礎上，創建了雜交瘤技術，他們把可在體外培養和大量增殖的小鼠骨髓瘤細胞與經抗原免疫后的純系小鼠B細胞融合，成為雜交細胞系，既具有瘤細胞易于在體外無限增殖的特性，又具有抗體形成細胞的合成和分泌特異性抗體的特點。將這種雜交瘤作單個細胞培養，可形成單細胞系，即單克隆。利用培養或小鼠腹腔接種的方法，便能得到大量的、高濃度的、非常均一的抗體，其結構、氨基酸順序、特異性等都是一致的，而且在培養過程中，只要沒有變異，不同時間所分泌的抗體都能保持同樣的結構與機能。這種單克隆抗體是用其他方法所不能得到的。單克隆抗體在惡性癥調理中具有潛在的應用價值。四川多克隆抗體

單克隆抗體可以用于篩選藥物候選物。安徽IgE抗體供應商

IgE是什么？與過敏有什么關系？說IgE之前，我們先來了解一下抗體，它的本質是蛋白質，確切地說，它是一種具有免疫功能的球蛋白，存在于血清、體液、外分泌液和一些細胞膜上，因此也叫做免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig)。人體至少有5種免疫球蛋白，各自具有不同的免疫學功能，包括IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。其中與過敏關系密切的是IgE抗體。IgE是Ⅰ型超敏反應機制中重要的免疫分子，自1967年IgE純化以來，血清學檢測已成為診斷超敏反應疾病常用的檢測方法。安徽IgE抗體供應商